研究进展：温度跃变-X射线晶体学 | 动态蛋白质结构 | Nature Chemistry

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对于结构生物学家和蛋白质工程师来说，理解和控制原子分辨率的蛋白质运动是标志性的挑战，因为构象动力学conformational dynamics，对于酶催化和变构调节等复杂功能，是至关重要的。时间分辨晶体学Time-resolved crystallography，为蛋白质运动提供了一个窗口，但如果没有通用的微扰以启动构象变化，该项方法的范围就会受到限制。

近日，美国加州大学默塞德分校 (University of California: Merced) Alexander M. Wolff，Michael C. Thompson等，日本东北大学 (Tohoku University) Eriko Nango等，在Nature Chemistry上发文，基于溶剂的温度跃变与时间分辨晶体学，以可视化溶菌酶（一种动态酶）的结构运动。

在纳秒时间尺度上，实验观察到广泛的原子振动，并在亚毫秒时间尺度上，演化为与活性位点耦合的局部结构涨落。动态酶的正交扰动，抑制剂结合，基于阻断关键运动改变了这些动力学，这些关键运动，实现了能量从振动耗散到与催化循环相关的功能性运动。因为温度跃变是一种扰动分子运动的通用方法，所以该项方法广泛适用于研究蛋白质动力学。

Mapping protein dynamics at high spatial resolution with temperature-jump X-ray crystallography.

基于温度跃变X射线晶体学，实现了高空间分辨率的蛋白质动力学。

图1:温度T-跃变时间分辨X射线晶体学Time-resolved X-ray crystallography，TRX实验示意图。

图2:温度T-跃变的实验检测。

图3:在温度T-跃变后，随时间演化的时间分辨差分电子密度。

图4:时间分辨结构变化的显式建模。

图6:温度T-跃变后，溶菌酶的时间分辨构象变化示意图。

（小注：温度跃变技术（temperature-jump technique）是一种研究化学反应动力学的技术，通常负载大约千伏的电容器，经含有待研究反应分子的小体积。）

文献链接

Wolff, A.M., Nango, E., Young, I.D. et al. Mapping protein dynamics at high spatial resolution with temperature-jump X-ray crystallography. Nat. Chem. (2023).

https://doi.org/10.1038/s41557-023-01329-4

https://www.nature.com/articles/s41557-023-01329-4

https://www.nature.com/articles/s41557-023-01329-4.pdf

本文译自Nature。

来源：今日新材料

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